Бу машинасы отынды жағудан алынатын жылу энергиясының шамамен 10%-ын ғана пайдалы жұмысқа айналдыра алады; қалған жылу бөлінеді. Бұлшықеттер глюкоза сияқты тағам молекулаларының химиялық энергиясының 20-дан 40% -на дейін азайтуға қабілетті. Қалған энергия жылуға айналады, бірақ толық жоғалмайды, бірақ ішінара дене температурасын ұстап тұруға жұмсалады. Егер адам бұлшықет жиырылуын жасамаса, онда денеде пайда болатын жылу суық жағдайда денені жылытуға жеткіліксіз. Содан кейін бұлшықеттер еріксіз жиырыла бастайды (адам «дірілдейді»), нәтижесінде пайда болған жылу қалыпты дене температурасын қалпына келтіреді және сақтайды.

Физиологтар мен биохимиктер көп жылдар бойы протоплазманың тарту күшін қалай дамыта алатынын анықтауға тырысты, бірақ бұлшықеттің жиырылуы кезінде болатын химиялық және физикалық процестердің мәні әлі де анықталған фактілерден гөрі болжам саласында қалады. Химиялық талдау бұлшықеттің 80% судан тұратынын көрсетеді, ал құрғақ қалдықта негізінен ақуыз, сонымен қатар аз мөлшерде май және гликоген және құрамында фосфор бар екі қосылыс бар: фосфокреатин және аденозинтрифосфаты (АТФ). Бұлшықет талшығының шын жиырылғыш бөлігі белок тізбегі болып табылады деп болжанады, ол буындардың бір-біріне жақындауымен иілу немесе ақуыз молекуласының «ішкі кеңістіктерінен» суды алу нәтижесінде қысқарады. Бұған екі белок қатысады: жеке жиырылуы мүмкін емес миозин және актин.Бірақ оларды пробиркаға араластырып, калий мен АТФ қосса, жүйе жиырылу қабілетіне ие болады. Бұл in vitro қалпына келтіру биохимиядағы ең қызықты жаңалықтардың бірі болды.

Бұлшықеттің жиырылуының құпиясын ашудың бірінші қадамы - бұл процесте қандай заттардың тұтынылатынын сынау арқылы анықтау. Жиырылу кезінде гликоген, оттегі, фосфокреатин және АТФ мөлшері азаяды, ал көмірқышқыл газы, сүт қышқылы және бейорганикалық фосфат мөлшері артады. Оттегі тұтынылатындықтан және көмірқышқыл газы түзілетіндіктен, жиырылуы тотығу процесінің қандай да бір түрімен байланысты деп болжауға болады. Бірақ бұл тотығудың қажеті жоқ: бұлшықет, мысалы, ол денеден оқшауланған және азот атмосферасына орналастырылған болса да, оттегіден толық айырылған болса да, бірнеше рет жиырылуы мүмкін. Алайда мұндай бұлшықет оттегі атмосферасында жиырылған бұлшықетке қарағанда тезірек шаршайды. Сонымен қатар, біздің тыныс алуымыз бұлшықет кернеуі кезінде ғана емес, сонымен қатар физикалық жұмысты тоқтатқаннан кейін біраз уақытқа дейін жылдам болады. Бұл тотығудың бұлшықет жиырылуының өзімен емес, жиырылғаннан кейін қалпына келу процесімен байланысты екенін көрсетеді.

Гликогеннің жойылуы мен сүт қышқылының түзілуі бір-бірімен байланысты, өйткені оттегі болмаған кезде түзілген сүт қышқылының мөлшері жоғалған гликогеннің мөлшеріне дәл сәйкес келеді. Гликогеннің сүт қышқылына дейін ыдырауы оттегінің болуын қажет етпейтіндіктен және энергияның жылдам бөлінуімен бірге жүретіндіктен, бір кездері бұл реакция бұлшықеттің жиырылуын тікелей тудырады деп есептелді. Оттегі болған кезде бұлшықет сүт қышқылының шамамен 20% көмірқышқыл газы мен суға дейін тотықтырады және осы тотығу кезінде бөлінетін энергияны сүт қышқылының қалған 80% гликогенге айналдыру үшін пайдаланады. Осылайша, сүт қышқылының бұлшықетте оттегі жеткілікті болған кезде неге жиналмайтыны және бұлшықеттің неге тез шаршайтыны (шаршау гликоген қорының таусылуымен және сүт қышқылының жиналуымен байланысты), оттегі жетіспегенде жиырылатыны белгілі болады.

Шамамен 1930 жылы йодоацетатпен уланған бұлшықет (ол гликогеннің сүт қышқылына ыдырауымен байланысты химиялық реакцияларды тежейді) әлі де жиырылуы мүмкін екендігі анықталды, дегенмен ол тек 60-70 рет жиырылуы мүмкін, ал бұлшық ет оттегісіз болса, 200 есе немесе одан да көп қысқарды. Бірақ оның гликолиз болмаған кезде мүлдем жиырылуы мүмкін екендігі гликолиздің жиырылу үшін негізгі энергия көзі қызметін атқармайтынын көрсетеді.

Жиырылу кезінде химиялық әдістермен анықтауға болатын екінші өзгеріс - бұл энергияның бөлінуімен бірге фосфокреатин мен АТФ-дан бейорганикалық фосфаттың жойылуы. Қазір ол жиырылу үшін тікелей энергия көзі ретінде қызмет етеді деп саналады. Глюкоза және басқа заттар энергияға бай фосфаттарды (мысалы, АТФ) түзу үшін қолданылатын метаболикалық реакциялар тарауда сипатталған. V. Бұлшық етте фосфокреатин макроэргиялық фосфаттық байланыстардың резервуары қызметін атқарады; бірақ оның жоғары энергиялы фосфат тобы АТФ түзу үшін АДФ-ға ауысқаннан кейін ғана жиырылу үшін пайдаланылуы мүмкін. Бұлшықет жиырылғаннан кейін гликогеннің сүт қышқылына дейін ыдырауы және Кребс циклінің реакцияларында осы қышқылдың тотығуы АТФ пен фосфокреатиннің қайта синтезделуін энергиямен қамтамасыз етеді.

Осылайша, бұлшықеттің жиырылуы келесі химиялық реакциялармен байланысты: Миозин тек жиырылғыш ақуыз ретінде ғана емес, сонымен қатар фермент қызметін де атқарады: АТФ-ның АДФ және бейорганикалық фосфатқа дейін ыдырауын катализдей алады. Жоғары энергиялы фосфат тобының АТФ-дан креатинге ауысуы креатинкиназа ферментімен катализденеді.

Дөрекі бағалау бойынша, тек органикалық фосфаттардың энергиясы бұлшықеттердің максималды жиырылуын бірнеше секундқа ғана қолдай алады. Оны пайдалана отырып, адам шамамен 50 м қашықтықты жүгіре алды.Оттегі жоқ жерде бар барлық қуат көздерін пайдалана отырып, адам бұлшықеттердің максималды жиырылуын 30-60 секундқа жалғастыра алады.

Оттегі қарызы. Бұлшықеттердің нақты жиырылуы және ішінара кейінгі қалпына келтіру оттегінің қатысуынсыз жүзеге асуы өте маңызды. Біздің бұлшық еттеріміз жиі аз уақыт ішінде көп жұмыс істеуге тура келеді, физикалық күш салу кезінде тыныс алу және жүрек жиырылуының ырғағы күшейгенімен, жеткізілетін оттегі бұл жұмысты аяқтауға жеткіліксіз. 100 м жүгіру сияқты өте жоғары жүктеме кезінде гликоген сүт қышқылына қарағанда тезірек сүт қышқылына ыдырайды, сондықтан соңғысы жинақталады. Мұндай жағдайларда бұлшықетте оттегі қарызы бар деп айтылады, ол кейіннен сүт қышқылының бір бөлігін тотықтыруға жеткілікті оттегінің жоғарылауын тез дем алған кезде өтеледі және осылайша қалған сүт қышқылынан гликогенді қайта синтездеу үшін энергия алады. Басқаша айтқанда, өте жоғары бұлшықет белсенділігінің қысқа кезеңдерінде бұлшықеттер оттегі тұтынуды қажет етпейтін энергия көздерін пайдаланады. Бірақ бұлшықет жұмысының соңында бұлшықеттер мен басқа тіндер жоғары энергиялы қосылыстар мен гликогеннің қалыпты қорын қалпына келтіру үшін оттегінің қосымша мөлшерін пайдалана отырып, оттегі қарызын жабады. Ұзақ қашықтыққа жүгіру кезінде жүгіруші тепе-теңдікке қол жеткізе алады және «екінші тыныста» жүгіруді жалғастыра алады, бұл кезде өкпе мен жүректің жұмысының жоғарылауы арқасында ұлпалар жаңадан пайда болған сүт қышқылын тотықтыру үшін жеткілікті оттегін алады, осылайша оттегі қарызы көбеймейді.

Шаршау. Егер бұлшықет қайта-қайта жиырылуына, органикалық фосфаттардың және гликогеннің азаюына және сүт қышқылының жиналуына байланысты жиырылуы мүмкін болмаса, онда бұлшық ет шаршаған деп аталады. Шаршаудың негізгі себебі сүт қышқылының жиналуы болып табылады, дегенмен жануарлар бұлшық еттері таусылғанға дейін шаршайды.

Шаршауға ең бейім жерді бұлшықетті оның нервімен бірге бөлшектеу және бұлшықет жиырылуы тоқтағанша нервті электрлік импульстармен қайта-қайта ынталандыру арқылы эксперименталды түрде анықтауға болады. Егер сіз электродтарды қою арқылы бұлшықетті тікелей ынталандырсаңыз, сіз қайтадан күшті жауап ала аласыз. Жүйке импульстарының өтуін анықтайтын құрылғының көмегімен бұлшықетке баратын нервтің шаршамайтынын көрсетуге болады: ол әлі де импульстарды өткізе алады. Демек, жүйкенің бұлшықетке қосылатын жері шаршауға бейім, онда жүйке импульстары бұлшықетті қоздырады, бұл оның жиырылуын тудырады.

Бұлшық еттің жиырылу механизмі. Электрондық микросуреттер бұлшықет фибрилдері (миофибрилдері) миофиламент деп аталатын бойлық жіптерден тұратынын көрсетеді. Мұндай жіптердің екі түрі бар: жуан (қалыңдығы 100 А, 1,5 | ұзын) және жіңішке (қалыңдығы 50 А, ұзындығы 2 [х) Соғу арқылы.

Белоктарды рационалды алу және гистохимиялық және иммунохимиялық бояу әдістері қалың жіпшелердің миозиннен, жіңішке жіпшелердің актиннен тұратынын көрсете алды. Жуан және жіңішке жіптер көлденең қимада әрбір жуан жіпті алты жіңішке жіппен қоршап тұратындай етіп орналастырады және бұл жіңішке жіптердің әрқайсысы өз кезегінде алты жуан жіптің ортасы қызметін атқарады.

Кәдімгі микроскопта көрінетін ауыспалы күңгірт және ашық жолақтардың құрылымы тығыз А дискілері мен тығыздығы азырақ I дискілердің кезектесіп тұруы арқылы қалыптасады. Әрбір құрылымдық блок бір А дискісінен және оған екі жағынан іргелес I дискілерден тұрады және көрші блоктан I дискінің ортасы бойымен өтетін жұқа тығыз пластина Z арқылы бөлінген. Дискінің ортаңғы бөлігі біршама жеңілірек және оны деп аталады. H аймағы. Электрондық микросуреттер көрсеткендей, жуан жіптер тек А дискісінде болады, ал I дискіде тек жұқа жіптер бар. Соңғысы, алайда, белгілі бір дәрежеде А дискісіне - қалың жіптер арасындағы бос орындарға дейін созылады. Сонымен, А дискінің екі шетінде де жуан жіптер де, жіңішке де жіптер болады, ал ортаңғы бөлігінде (Н аймағында) тек жуан жіптер болады. Жіңішке жіптер тегіс болып көрінеді, бірақ қалың жіптердің бүкіл ұзындығы бойынша 60-70 А аралықта орналасқан және іргелес жіңішке жіпке жетеді. Бұл шығыңқылар жіптердің екі жинағын қосатын көпірге ұқсайды.

Бұлшықет жиырылуы кезінде А дискінің ұзындығы тұрақты болып қалады, бірақ I дискі қысқарады, ал А дискідегі Н аймағы да азаяды. Хаксли және басқа авторлар жиырылу кезінде жуан және жіңішке жіптер ұзындығын өзгертпей, бірінің үстінен сырғып кетеді деп ұсынды; сонымен бірге актиннің жіңішке жіптері А дискісіне тереңірек енеді, сондықтан қалың миозинді жіптердің ұштары Z қабатына жақындаған сайын Н аймағы жиырылады және I дискі тарылады. Жіптердің бұл сырғанауының физика-химиялық механизмі әлі анық емес; олардың арасындағы көпірлер үзіліп, содан кейін жіптің ұзындығы бойынша сәл ығысқан қайтадан пайда болуы мүмкін. Жаңа көпірлерді - қалың және жіңішке жіптер арасындағы көлденең байланыстарды қалыптастыру үшін жоғары энергиялы фосфаттық байланыстардың энергиясы пайдаланылуы мүмкін.

Бұлшық ет жиырылғанда ол қысқарады және қалыңдайды, бірақ оның жалпы көлемі өзгеріссіз қалады. Бұл эксперименталды түрде көрсетілді: дайындалған бұлшықет тар мойыны бар шыны ыдысқа салынып, ыдыс сумен толтырылды; содан кейін бұлшықет электр импульстарымен тітіркену арқылы жиырылып, босаңсуға мәжбүр болған кезде, ыдыстың мойнындағы су деңгейінде ешқандай өзгеріс болған жоқ.

Ұтқырлық – барлық тіршілік формаларына тән қасиет. Бағытталған қозғалыс жасушаның бөлінуі кезінде хромосомалардың дивергенциясы, молекулалардың белсенді тасымалдануы, белок синтезі кезінде рибосомалардың қозғалуы, бұлшықеттердің жиырылуы мен босаңсуы кезінде болады. Бұлшықет жиырылу биологиялық қозғалғыштығының ең жетілдірілген түрі болып табылады. Кез келген қозғалыс, соның ішінде бұлшықет қозғалысы жалпы молекулалық механизмдерге негізделген.

Адамдарда бұлшықет тінінің бірнеше түрі бар. Жолақты бұлшықет ұлпасы қаңқа бұлшықеттерін құрайды (біз өз еркімізбен жиырылуы мүмкін қаңқа бұлшықеттері). Тегіс бұлшықет тіні ішкі ағзалардың бұлшықеттерінің құрамына кіреді: асқазан-ішек жолдары, бронхтар, зәр шығару жолдары, қан тамырлары. Бұл бұлшықеттер біздің санамызға қарамастан, еріксіз жиырылады.

Бұл дәрісте біз қаңқа бұлшықеттерінің құрылысы мен жиырылу және босаңсу процестерін қарастырамыз, өйткені олар спорттың биохимиясы үшін үлкен қызығушылық тудырады.

Механизм бұлшықеттің жиырылуыәлі толық ашылған жоқ.

Төмендегілер белгілі.

1. Бұлшықет жиырылуы үшін энергия көзі АТФ молекулалары болып табылады.

2. АТФ гидролизі бұлшықет жиырылуы кезінде ферментативті белсенділікке ие миозинмен катализденеді.

3. Бұлшықет жиырылуының триггерлік механизмі жүйке қозғалтқыш импульсінің әсерінен миоциттердің саркоплазмасында кальций иондарының концентрациясының жоғарылауы болып табылады.

4. Бұлшықеттердің жиырылуы кезінде миофибрилдердің жіңішке және қалың жіптерінің арасында айқас көпірлер немесе адгезиялар пайда болады.

5. Бұлшықет жиырылуы кезінде жіңішке жіпшелер қалың жіптер бойымен сырғанайды, бұл миофибрилдердің және тұтастай алғанда бүкіл бұлшықет талшығының қысқаруына әкеледі.

Бұлшықеттердің жиырылуының механизмін түсіндіретін көптеген гипотезалар бар, бірақ ең дәлелденгені «жылжымалы жіптер» немесе «ескеру гипотезасы» гипотезасы (теориясы).

Тыныштықтағы бұлшықетте жіңішке және қалың жіптер бөлек күйде болады.

Жүйке импульсінің әсерінен кальций иондары саркоплазмалық ретикулумның цистерналарынан шығып, жіңішке жіпше белок тропонинге бекітіледі. Бұл ақуыз өзінің конфигурациясын өзгертеді және актин конфигурациясын өзгертеді. Нәтижесінде жіңішке жіптердің актині мен жуан жіптердің миозині арасында көлденең көпір пайда болады. Бұл миозиннің ATPase белсенділігін арттырады. Миозин АТФ-ны ыдыратады және бөлінетін энергияның арқасында миозиннің басы қайықтың топсасы немесе ескегі сияқты айналады, бұл бұлшықет жіптерінің бір-біріне қарай жылжуына әкеледі.

Бұрылыс жасағаннан кейін жіптер арасындағы көпірлер үзіледі. Миозиннің АТФаза белсенділігі күрт төмендейді, ал АТФ гидролизі тоқтайды. Алайда, жүйке импульсінің одан әрі келуімен көлденең көпірлер қайтадан қалыптасады, өйткені жоғарыда сипатталған процесс қайтадан қайталанады.

Әрбір жиырылу циклі 1 АТФ молекуласын пайдаланады.

Бұлшықеттің жиырылуы екі процеске негізделген:

Жиырылғыш протеиндердің спираль тәрізді орамдары;

Миозин тізбегі мен актин арасындағы кешеннің циклдік қайталанатын түзілуі мен диссоциациясы.

Бұлшықет жиырылуы қозғалыс нервінің соңғы пластинкасына әсер ету потенциалының келуімен басталады, онда нейрогормон ацетилхолин бөлінеді, оның қызметі импульстарды беру болып табылады. Біріншіден, ацетилхолин ацетилхолин рецепторларымен әрекеттеседі, нәтижесінде сарколемма бойымен әсер ету потенциалы таралады. Мұның бәрі сарколемманың Na+ катиондары үшін өткізгіштігінің жоғарылауын тудырады, олар бұлшықет талшығына асығып, сарколемманың ішкі бетіндегі теріс зарядты бейтараптайды. Сарколеммамен саркоплазмалық тордың көлденең түтіктері жалғасады, олар арқылы қозу толқыны таралады. Түтіктерден қозу толқыны актин мен миозин жіптері әрекеттесетін жерлерде миофибрилдерді біріктіретін везикулалар мен цистерналардың мембраналарына беріледі. Саркоплазмалық тордың цистерналарына сигнал берілгенде, соңғысы олардың құрамындағы Са 2+ бөле бастайды. Бөлінген Са 2+ Tn-C-мен байланысады, бұл тропомиозинге, содан кейін актинге берілетін конформациялық ығысуларды тудырады. Актин өзі орналасқан жұқа жіптердің құрамдас бөліктері бар кешеннен босатылған сияқты. Әрі қарай, актин миозинмен әрекеттеседі және бұл әрекеттесу нәтижесінде жіңішке жіптердің қалың жіптердің бойымен қозғалуына мүмкіндік беретін адгезиялар пайда болады.

Күштің пайда болуы (қысқару) миозин мен актиннің өзара әрекеттесу сипатымен анықталады. Миозин таяқшасының жылжымалы топсасы бар, оның аймағында айналу миозиннің глобулярлы басы актиннің белгілі бір аймағымен байланысқан кезде пайда болады. Миозин мен актиннің өзара әрекеттесуінің көптеген аймақтарында бір мезгілде пайда болатын дәл осы бұрылыстар актин жіптерінің (жіңішке жіптердің) Н аймағына кері тартылуын тудырады. Мұнда олар суретте көрсетілгендей байланысады (максималды қысқарту кезінде) немесе тіпті бір-бірімен қабаттасады.

В

Сурет салу. Қысқарту механизмі: А- демалыс жағдайы; б- орташа азаюы; В- максималды азайту

Бұл процесс үшін энергия АТФ гидролизімен қамтамасыз етіледі. АТФ миозин АТФазасының белсенді орталығы локализацияланған миозин молекуласының басына қосылған кезде жіңішке және жуан жіпшелер арасында байланыс түзілмейді. Алынған кальций катионы АТФ теріс зарядын бейтараптайды, бұл миозин АТФазасының белсенді орталығына жақын болуына ықпал етеді. Нәтижесінде миозиннің фосфорлануы жүреді, яғни миозин энергиямен зарядталады, ол актинмен адгезиялар құруға және жіңішке жіпті алға жылжытуға жұмсалады. Жіңішке жіп бір «қадам» ілгерілегеннен кейін АДФ және фосфор қышқылы актомиозин кешенінен бөлінеді. Содан кейін жаңа АТФ молекуласы миозин басына бекітіледі және бүкіл процесс миозин молекуласының келесі басымен қайталанады.

ATP тұтыну бұлшықет релаксациясы үшін де қажет. Қозғалтқыш импульсі тоқтағаннан кейін Са 2+ саркоплазмалық тордың цистерналарына өтеді. Tn-C онымен байланысқан кальцийді жоғалтады, нәтижесінде тропонин-тропомиозин кешенінде конформациялық ығысулар болады, ал Tn-I актиннің белсенді орталықтарын қайтадан жауып, миозинмен әрекеттесе алмайды. Жиырылғыш белоктар аймағындағы Са 2+ концентрациясы шекті мәннен төмен болады, бұлшықет талшықтары актомиозин түзу қабілетін жоғалтады.

Бұл жағдайда жиырылу кезінде деформацияланған строманың серпімділік күштері қабылдап, бұлшықет босаңсады. Бұл жағдайда А дискінің, Н аймағының және I дискінің қалың жіптері арасындағы кеңістіктен жұқа жіптер жойылады, олардың бастапқы ұзындығына ие болады, Z сызықтары бір-бірінен бірдей қашықтыққа жылжиды. Бұлшық ет жұқа және ұзағырақ болады.

Гидролиз жылдамдығы ATPбұлшықет жұмысы кезінде бұл өте үлкен: 1 минутта 1 г бұлшықетке 10 микромольге дейін. Жалпы резервтер ATPшағын, сондықтан қалыпты бұлшықет жұмысын қамтамасыз ету үшін ATPтұтынылатын жылдамдықпен қалпына келтіру керек.

Бұлшықет релаксациясыұзақ мерзімді жүйке импульсі тоқтағаннан кейін пайда болады. Бұл кезде саркоплазмалық тор цистерналарының қабырғасының өткізгіштігі төмендейді, ал кальций иондары кальций сорғысының әсерінен АТФ энергиясын пайдалана отырып, резервуарларға түседі. Қозғалтқыш импульсі тоқтағаннан кейін кальций иондарын ретикулум резервуарларына шығару айтарлықтай энергия шығындарын талап етеді. Кальций иондарының жойылуы жоғары концентрацияға қарай жүретіндіктен, яғни. осмостық градиентке қарсы, содан кейін әрбір кальций ионын жоюға екі АТФ молекуласы жұмсалады. Саркоплазмадағы кальций иондарының концентрациясы бастапқы деңгейге дейін тез төмендейді. Ақуыздар қайтадан тыныштық күйіне тән конформациялық сипаттамаға ие болады.

Осылайша, бұлшықеттің жиырылуы процесі де, бұлшықет релаксациясы процесі де АТФ молекулалары түріндегі энергияны тұтынатын белсенді процестер,

Тегіс бұлшықеттерде миофибрилдер болмайды, олар бірнеше жүздеген саркомерлерден тұрады. Жіңішке жіпшелер сарколеммаға бекітіледі, қалың жіпшелер талшықтардың ішінде орналасады. Кальций иондары жиырылуда да рөл атқарады, бірақ бұлшықетке цистерналардан емес, жасушадан тыс заттан түседі, өйткені тегіс бұлшықеттерде кальций иондары бар цистерналар болмайды. Бұл процесс баяу жүреді, сондықтан тегіс бұлшықеттер баяу жұмыс істейді.

Тақырып 10. Бұлшықет жиырылуын энергиямен қамтамасыз ету.
Тақырып 9. БҰЛшық еттердің жиырылуының БИОХИМИЯСЫ.

1. Бұлшық еттердің жалпы сипаттамасы. Бұлшық ет жасушаларының құрылысы.

2. Миофибрилдердің құрылысы.

3. Бұлшықеттің жиырылуы мен босаңсыуы.
§ 1. Бұлшық еттердің жалпы сипаттамасы. Бұлшық ет жасушаларының құрылысы.

Бұлшықеттерді зерттеу биохимияның ең маңызды бөлімі, спорттық биохимия үшін ерекше маңызы бар.

Бұлшықет жұмысының ең маңызды ерекшелігі – бұлшық еттің жиырылу процесінде АТФ химиялық энергиясы бұлшықет жиырылуының механикалық энергиясына тікелей айналады. Бұл құбылыстың технологияда аналогы жоқ және тек тірі организмдерге ғана тән.

Жануарлар мен адамдарда бұлшықеттердің екі негізгі түрі бар: жолақты және тегіс, және жолақты бұлшықеттер екі түрге бөлінеді - сүйек және жүрек. Тегіс бұлшықеттер ішкі мүшелер мен қан тамырларына тән.

Жолақты бұлшықеттер талшықтар деп аталатын мыңдаған бұлшықет жасушаларынан тұрады. Талшықтар дәнекер тіндік қабаттармен және бірдей қабықпен - фассиямен біріктірілген. Бұлшық ет талшықтары - миоциттер - ұзындығы 0,1-ден 10 см-ге дейін және қалыңдығы шамамен 0,1 - 0,2 мм болатын алып өлшемдегі өте ұзартылған көп ядролы жасушалар.

Миоцит жасушаның барлық маңызды компоненттерінен тұрады. Бұлшықет талшығының ерекшелігі - бұл жасушаның ішінде жиырылғыш элементтердің көп саны бар - миофибрилдерДененің басқа жасушалары сияқты миоциттерде де ядро ​​болады, ал жолақты бұлшықет жасушаларында бірнеше ядролар, рибосомалар, митохондриялар, лизосомалар және цитоплазмалық тор болады.

Цитоплазмалық ретикулумосы жасушаларда шақырылады саркоплазмалық ретикулум.Ол Т-түтікшелер деп аталатын арнайы түтіктер арқылы жасуша қабықшасына – сарколеммаға қосылады. Саркоплазмалық ретикулумда цистерналар деп аталатын көпіршіктер ерекше назар аударады. Олардың құрамында кальций иондарының көп мөлшері бар. Арнайы ферменттің көмегімен кальций резервуарларға айдалады. Бұл механизм кальций сорғы деп аталады және бұлшықеттің жиырылуына қажет.

Цитоплазманемесе миоциттердің саркоплазмасында белоктар көп болады. Мұнда көптеген белсенді ферменттер бар, олардың ішінде ең маңыздылары гликолитикалық ферменттер, креатинкиназа.Протеин маңызды миоглобин,бұлшықеттерде оттегін сақтайды.

Бұлшықет жасушаларының цитоплазмасында белоктардан басқа бар фосфогендер – ATP, ADP, AMP, және де креатинфосфаты,бұлшықеттерді қалыпты энергиямен қамтамасыз ету үшін қажет.

Бұлшықет тініндегі негізгі көмірсулар - гликоген. Оның концентрациясы 3% жетеді. Саркоплазмада бос глюкоза төмен концентрацияда болады. Төзімділікке үйретілген бұлшықеттерде жиналады сақтау майы.

Сыртынан сарколемма белок – коллаген жіптерімен қоршалған. Коллаген қабығында пайда болатын серпімді күштердің әсерінен бұлшықет талшығы созылып, бастапқы күйіне оралады.

Жиырылғыш элементтер – миофибрилдер – миоциттердің көлемінің көп бөлігін алады. Жаттығудан өтпеген бұлшықеттерде миофибрилдер шашыраңқы болады, ал жаттыққан бұлшықеттерде олар шоғырларға топтастырылған. Конгейм далалары.

Миофибрилдердің құрылымын микроскопиялық зерттеу олардың ауыспалы жарық және қараңғы аймақтардан немесе дискілерден тұратынын көрсетті. Бұлшықет жасушаларында миофибрилдер көрші миофибрилдердің ашық және күңгірт аймақтары сәйкес келетіндей орналасады, бұл микроскоппен көрінетін бүкіл бұлшықет талшығының көлденең жолағын жасайды.

Өте жоғары үлкейтетін электронды микроскопты қолдану миофибрилдердің құрылымын ашуға және оларда ашық және қараңғы аймақтардың болу себептерін анықтауға мүмкіндік берді. Миофибрилдер күрделі құрылымдар болып табылады, олар өз кезегінде спирттік типтегі көптеген бұлшықет жіптерінен құрылған - қалың және жұқа.Қалыңдары жіңішкелерге қарағанда екі есе қалың, сәйкесінше 15 және 7 нм.

Миофибрилдер ұштары бір-бірімен қабаттасып жатқан параллель жуан және жіңішке жіптердің кезектесіп тұратын шоғырларынан тұрады.

Миофибрилдің қалың жіптерден және олардың арасында орналасқан жіңішке жіптердің ұштарынан тұратын бөлімі қос сынғыш болып табылады. Микроскоптың астында бұл аймақтар қараңғы болып көрінеді және шақырылады анизотропты немесе күңгірт дискілер (A-дискілер).

Жіңішке жерлер жіңішке жіптерден тұрады және жеңіл болып көрінеді. Мұндай аймақтар деп аталады изотропты немесе жеңіл дискілер (I-дискілер).Жіңішке жіпшелер шоғырының ортасында бұлшықет жіптерінің кеңістіктегі орнын бекітетін жіңішке белок пластинкасы көлденең орналасқан. Бұл пластина микроскопта анық көрінеді және деп аталады З- рекорд немесеЗ-түзу.

Көршілес Z-сызықтарының арасындағы аймақ деп аталады саркомераӘрбір миофибрил мыңдаған саркомерлерден тұрады.

Миофибрилдердің химиялық құрамын зерттеу жіңішке және қалың жіптердің белоктардан түзілетінін көрсетті.

Қалың жіптер ақуыздан тұрады миозин.Бұл белоктар ұшында глобулярлы басы бар қос спираль құрайды. Миозин бастарында АТФ-аза белсенділігі, яғни АТФ-ны ыдырату қабілеті бар. Миозиннің екінші бөлімі жуан жіпшелер мен жіңішке жіптер арасындағы байланысты қамтамасыз етеді.

Жұқа жіпшелер белоктардан тұрады актин, тропонин және тропомиозин.

Бұл жағдайда негізгі ақуыз актин болып табылады. Оның екі маңызды қасиеті бар:

• 
  жылдам полимерленуге қабілетті фибриллярлық актин түзеді;
• 
  актин көлденең көпірлер арқылы миозин бастарына қосылуға қабілетті.

44-бетте А суретінде бұлшықет құрылымы егжей-тегжейлі көрсетілген.

Қаңқа бұлшықеттерінің құрылысы мен жиырылу механизмі.

§ 3. Бұлшықеттің жиырылуы мен босаңсуының механизмі.
Механизм бұлшықеттің жиырылуыәлі толық ашылған жоқ.

Төмендегілер белгілі.

1. Бұлшықет жиырылуы үшін энергия көзі АТФ молекулалары болып табылады.

2. АТФ гидролизі бұлшықет жиырылуы кезінде ферментативті белсенділікке ие миозинмен катализденеді.

3. Бұлшықет жиырылуының триггерлік механизмі жүйке қозғалтқыш импульсінің әсерінен миоциттердің саркоплазмасында кальций иондарының концентрациясының жоғарылауы болып табылады.

4. Бұлшықеттердің жиырылуы кезінде миофибрилдердің жіңішке және қалың жіптерінің арасында айқас көпірлер немесе адгезиялар пайда болады.

5. Бұлшықет жиырылуы кезінде жіңішке жіпшелер қалың жіптер бойымен сырғанайды, бұл миофибрилдердің және тұтастай алғанда бүкіл бұлшықет талшығының қысқаруына әкеледі.

Бұлшықеттердің жиырылуының механизмін түсіндіретін көптеген гипотезалар бар, бірақ ең дәлелденгені «жылжымалы жіптер» немесе «ескеру гипотезасы» гипотезасы (теориясы).

Тыныштықтағы бұлшықетте жіңішке және қалың жіптер бөлек күйде болады.

Жүйке импульсінің әсерінен кальций иондары саркоплазмалық ретикулумның цистерналарынан шығып, жіңішке жіпше белок тропонинге бекітіледі. Бұл ақуыз өзінің конфигурациясын өзгертеді және актин конфигурациясын өзгертеді. Нәтижесінде жіңішке жіптердің актині мен жуан жіптердің миозині арасында көлденең көпір пайда болады. Бұл миозиннің ATPase белсенділігін арттырады. Миозин АТФ-ны ыдыратады және бөлінетін энергияның арқасында миозиннің басы қайықтың топсасы немесе ескегі сияқты айналады, бұл бұлшықет жіптерінің бір-біріне қарай жылжуына әкеледі.

Бұрылыс жасағаннан кейін жіптер арасындағы көпірлер үзіледі. Миозиннің АТФаза белсенділігі күрт төмендейді, ал АТФ гидролизі тоқтайды. Алайда, жүйке импульсінің одан әрі келуімен көлденең көпірлер қайтадан қалыптасады, өйткені жоғарыда сипатталған процесс қайтадан қайталанады.

МЕНбұлшықет талшықтарының құрылымы және жиырылуы.

Тірі жүйедегі бұлшықеттердің жиырылуы механикохимиялық процесс. Қазіргі ғылым оны биологиялық ұтқырлықтың ең жетілген түрі деп санайды. Биологиялық объектілер кеңістікте қозғалу тәсілі ретінде бұлшықет талшығының жиырылуын «дамытты» (бұл олардың өмір сүру мүмкіндіктерін айтарлықтай кеңейтті).

Бұлшықет жиырылуының алдында химиялық энергияны механикалық энергияға тікелей және жақсы тиімділікпен (30-50%) айналдыру арқылы жүргізілетін жұмыстың нәтижесі болып табылатын кернеу фазасы болады. Кернеу фазасында потенциалдық энергияның жинақталуы бұлшықетті мүмкін болатын, бірақ әлі жүзеге асырылмаған жиырылу жағдайына әкеледі.

Жануарлар мен адамдар (және адамдар оларды жақсы зерттелген деп санайды) бұлшықеттердің екі негізгі түрі:жолақты және тегіс. Жолақты бұлшықеттернемесе қаңқа сүйектерге бекітіледі (құрамы бойынша қаңқа бұлшықеттерінен ерекшеленетін жүрек бұлшықетінің жолақты талшықтарынан басқа). Тегіс бұлшықеттерішкі ағзалар мен терінің тіндерін қолдайды және қан тамырларының қабырғаларының бұлшықеттерін, сондай-ақ ішектерді құрайды.

Спорттың биохимиясында олар оқиды қаңқа бұлшықеттері, спорттық нәтижелерге «ерекше жауапты».

Бұлшық ет (макрообъектіге жататын макро түзіліс ретінде) жеке тұрады бұлшықет талшықтары(микро түзілістер). Бұлшық етте олардың мыңдағаны бар, сәйкесінше бұлшықет күші көптеген жеке талшықтардың жиырылуын қорытындылайтын интегралды мән болып табылады. Бұлшық ет талшықтарының үш түрі бар: ақжылдам бұралу , аралықЖәне қызылбаяу бұрылу. Талшықтардың түрлері энергиямен қамтамасыз ету механизмі бойынша ерекшеленеді және әртүрлі қозғалтқыш нейрондарымен басқарылады. Бұлшықет түрлері талшық түрлерінің арақатынасында ерекшеленеді.

Жеке бұлшықет талшығы – жіп тәрізді жасушалық түзіліс – қарапайым. Симпласт «клеткаға ұқсамайды»: оның ұзындығы 0,1-ден 2-3 см-ге дейін, сарториус бұлшықетінде 12 см-ге дейін және қалыңдығы 0,01-ден 0,2 мм-ге дейін созылған пішіні бар. Симпласт қабықпен қоршалған - сарколемма,оның бетіне бірнеше қозғалтқыш нервтердің ұштары жақындайды. Сарколемма - бұл коллаген талшықтары желісімен күшейтілген екі қабатты липопротеинді мембрана (қалыңдығы 10 нм). Олар жиырылғаннан кейін босаңсыған кезде, олар симпластты бастапқы пішініне қайтарады (4-сурет).

Күріш. 4. Жеке бұлшықет талшығы.

Сарколемма-мембрананың сыртқы бетінде электрлік мембраналық потенциал әрқашан сақталады, тіпті тыныштықта ол 90-100 мВ-қа тең. Потенциалдың болуы бұлшықет талшықтарын басқарудың қажетті шарты болып табылады (көлік батареясы сияқты). Потенциал мембрана арқылы заттардың белсенді (энергияның жұмсалуымен - АТФ) тасымалдануы және оның селективті өткізгіштігі (қағида бойынша - «кім қаласа, мен оны кіргіземін немесе шығарамын») есебінен жасалады. ). Сондықтан симпласттың ішінде кейбір иондар мен молекулалар сыртқа қарағанда жоғары концентрацияда жиналады.

Сарколемма K+ иондарын жақсы өткізеді – олар ішке жинақталады, ал Na+ иондары сыртынан жойылады. Сәйкесінше жасушааралық сұйықтықтағы Na+ иондарының концентрациясы симпласт ішіндегі К+ иондарының концентрациясынан жоғары. Қышқыл жаққа рН ығысуы (мысалы, сүт қышқылының түзілуі кезінде) сарколемманың жоғары молекулалы заттарға (май қышқылдары, белоктар, полисахаридтер) өткізгіштігі жоғарылайды, олар әдетте ол арқылы өтпейді. Төмен молекулалы заттар (глюкоза, сүт және пирожүзім қышқылдары, кетон денелері, аминқышқылдары, қысқа пептидтер) мембрана арқылы оңай өтеді (диффузияланады).

Simplast ішкі мазмұны – саркоплазма– Бұл коллоидты ақуыз құрылымы (консистенциясы желеге ұқсайды). Тоқтатылған күйде оның құрамында гликоген қосындылары, май тамшылары болады және әртүрлі субклеткалық бөлшектер «кіріктірілген»: ядролар, митохондриялар, миофибрилдер, рибосомалар және т.б.

Симпласт ішіндегі жиырылғыш «механизм» – миофибрилдер.Бұл жұқа (Ø 1 - 2 микрон) бұлшықет жіптері, ұзын - бұлшықет талшығының ұзындығына тең дерлік. Жаттығудан өтпеген бұлшықеттердің симпластарында миофибриллалар симпласт бойымен реттелген емес, шашыраңқы және ауытқумен орналасатыны, ал жаттыққандарында миофибриллалар бойлық ось бойымен бағытталып, сонымен қатар топтастырылатыны анықталды. арқандар сияқты байламдар. (Жасанды және синтетикалық талшықтарды иіру кезінде полимердің макромолекулалары бастапқыда талшық бойымен орналаспайды және спортшылар сияқты олар «қатты жаттығады» - дұрыс бағытталған - талшықтар осі бойымен, қайта оралу арқылы: ұзынды қараңыз. ZIV және Химволокнодағы шеберханалар).

Жарық микроскопында миофибрилдердің шынымен де «жолақты» екенін байқауға болады. Олар ашық және қараңғы аймақтарды - дискілерді ауыстырады. Қараңғы жиектер А (анизотропты) ақуыздардың құрамында жеңіл дискілерден де көп болады I (изотропты). Жарық дискілері мембраналар арқылы кесілген З (телофагмалар) және екі арасындағы миофибрилдің бөлімі З - мембраналар деп аталады саркомера. Миофибрил 1000 – 1200 саркомерлерден тұрады (5-сурет).

Бұлшық ет талшығының жиырылуы тұтастай жеке жиырылулардан тұрады саркомерлер.Әрқайсысын бөлек жиырылған саркомерлер бірге интегралды күш жасайды және бұлшықетті жиырту үшін механикалық жұмыс жасайды.

Саркомердің ұзындығы тыныштықта 1,8 мкм-ден орташа кезінде 1,5 мкм-ге дейін және толық жиырылу кезінде 1 мкм-ге дейін өзгереді. Қараңғы және ашық саркомерлер дискілерінде протофибрилдер (миофиламенттер) - ақуыз жіп тәрізді құрылымдар бар. Олар екі түрде кездеседі: жуан (Ø – 11 – 14 нм, ұзындығы – 1500 нм) және жіңішке (Ø – 4 – 6 нм, ұзындығы – 1000 нм).

Күріш. 5. Миофибрилді аймақ.

Жеңіл дөңгелектер ( I ) тек жұқа протофибрилдерден және күңгірт дискілерден ( А ) – екі типті протофибрилдерден: жұқа, қабықшамен бекітілген және қалың, бөлек аймақта шоғырланған ( Х ).

Саркомер жиырылған кезде қараңғы дискінің ұзындығы ( А ) өзгермейді және жарық дискінің ұзындығы ( I ) жұқа протофибрилдер (жарық дискілер) қалыңдар (қараңғы дискілер) арасындағы бос орындарға жылжыған сайын азаяды. Протофибрилдердің бетінде арнайы өсінділер – адгезиялар (қалыңдығы 3 нм шамасында) болады. «Жұмыс қалпында» олар протофибрилдердің жуан және жіңішке жіптері арасында түйісу (крест көпірлер) құрайды (6-сурет). Келісімшарт жасағанда З -мембраналар қалың протофибрилдердің ұштарына тіреледі, ал жіңішке протофибрилдер тіпті жуандарды орап алады. Асқын жиырылу кезінде саркомердің ортасында орналасқан жіңішке жіпшелердің ұштары ширатылады, ал жуан протофибрилдердің ұштары жаншылады.

Күріш. 6. Актин мен миозин арасында адгезиялардың түзілуі.

Бұлшық ет талшықтарын энергиямен қамтамасыз ету көмегімен жүзеге асырылады саркоплазмалық ретикулум(aka - саркоплазмалық ретикулум) – бойлық және көлденең түтіктер, мембраналар, көпіршіктер, бөлімдер жүйелері.

Саркоплазмалық ретикулумда әртүрлі биохимиялық процестер ұйымдасқан және бақыланатын түрде жүреді; желі барлығын бірге және әрбір миофибрилді бөлек қамтиды. Торға рибосомалар кіреді, олар белоктардың синтезін жүзеге асырады, ал митохондриялар - «жасушалық энергия станциялары» (мектеп оқулығында анықталғандай). Шын мәнінде митохондрияларбұлшықеттің жиырылуы процесін энергиямен қамтамасыз ету үшін оңтайлы жағдай жасайтын миофибрилдердің арасына енген. Үйретілген бұлшықеттерде митохондриялар саны бірдей жаттықтырылмаған бұлшықеттерге қарағанда көбірек болатыны анықталды.

Бұлшық еттердің химиялық құрамы.

Суменбұлшықет салмағының 70 - 80% қалдырады.

Тиіндер. Белоктар бұлшықет массасының 17-21% құрайды: барлық бұлшықет ақуыздарының шамамен 40% -ы миофибрилдерде, 30% -ы саркоплазмада, 14% -ы митохондрияларда, 15% -ы сарколеммада, қалғандары ядроларда және басқа жасушалық органеллаларда шоғырланған.

Бұлшықет тінінде ферментативті заттар бар миогенді белоктартоптар, миоальбумин– резервтік ақуыз (оның мөлшері жасына қарай біртіндеп төмендейді), қызыл ақуыз миоглобин– хромопротеин (бұлшық ет гемоглобин деп аталады, ол қан гемоглобинінен гөрі оттегін көбірек байланыстырады), сонымен қатар глобулиндер, миофибриллярлық белоктар.Миофибриллярлық ақуыздардың жартысынан көбі миозин, шамамен төрттен - актин, қалғандары тропомиозин, тропонин, α- және β-актиндер, ферменттер креатинфосфокиназа, деаминаза және т.б. Бұлшықет тіндері бар ядролықтиіндер-нуклеопротеидтер; митохондриялық ақуыздар.Белоктарда строма,бұлшықет тінін біріктіру - негізгі бөлігі - коллагенЖәне эластинсарколеммалар, сондай-ақ миостроминдер (байланысты З -мембраналар).

жылыалдын ала еритін азот қосылыстары.Адамның қаңқа бұлшықеттерінде әртүрлі суда еритін азот қосылыстары бар: ATP, 0,25-тен 0,4%-ға дейін, креатинфосфаты (CrP)– 0,4-тен 1%-ға дейін (оқыту кезінде оның мөлшері артады), олардың ыдырау өнімдері ADP, AMP, креатин болып табылады. Сонымен қатар, бұлшықеттерде дипептид бар карнозин,шамамен 0,1 - 0,3%, шаршау кезінде бұлшықет өнімділігін қалпына келтіруге қатысады; карнитин,май қышқылдарының жасуша мембраналары арқылы тасымалдануына жауапты; аминқышқылдары және олардың арасында глютамин басым (бұл натрий глутаматының қолданылуын түсіндіреді ме, дәмдеуіштердің құрамын оқыңыз, тағамға ет дәмін береді); пуриндік негіздер, мочевина және аммиак. Қаңқа бұлшықеті де шамамен 1,5% құрайды. фосфатидтер,ұлпалардың тыныс алуына қатысады.

Азотсыз байланыстар. Бұлшықеттер құрамында көмірсулар, гликоген және оның алмасу өнімдері, сонымен қатар майлар, холестерин, кетон денелері, минералды тұздар болады. Диета мен жаттығу дәрежесіне байланысты гликогеннің мөлшері 0,2-ден 3% -ға дейін өзгереді, ал жаттығу бос гликогеннің массасын арттырады. Сақтау майлары төзімділік жаттығулары кезінде бұлшықеттерде жиналады. Протеинмен байланысқан май шамамен 1% құрайды, ал бұлшықет талшықтарының мембраналарында 0,2% холестерин болуы мүмкін.

Пайдалы қазбалар.Бұлшықет тініндегі минералдар бұлшықет массасының шамамен 1 - 1,5% құрайды, олар негізінен калий, натрий, кальций және магний тұздары. K + , Na + , Mg 2+ , Ca 2+ , Cl - , HP0 4 ~ сияқты минералды иондар бұлшықет жиырылуы кезінде биохимиялық процестерде маңызды рөл атқарады («спорттық» қоспалар мен минералды суларға кіреді).

Бұлшық ет белоктарының биохимиясы.

Бұлшықеттердің негізгі жиырылғыш ақуызы болып табылады миозинфибриллярлық ақуыздарға жатады (молекулярлық салмағы шамамен 470 000). Миозиннің маңызды ерекшелігі АТФ және АДФ молекулаларымен (АТФ-дан энергияны «алуға» мүмкіндік береді) және актин белоктарымен (жиырылуын сақтауға мүмкіндік береді) кешен құру қабілеті болып табылады.

Миозин молекуласының теріс заряды бар және арнайы Са++ және Mg++ иондарымен әрекеттеседі. Миозин Са++ иондарының қатысуымен АТФ гидролизін жылдамдатады, осылайша ферментативті аденозинтрифосфат белсенділігі:

миозин-АТФ+H2O → миозин + АДФ + H3PO4 + жұмыс(энергия 40 кДж/моль)

Миозин ақуызы қос спираль тәрізді бұралған екі бірдей, ұзын полипептидті α-тізбектері арқылы түзіледі, 7-сурет. Протеолитикалық ферменттердің әсерінен миозин молекуласы екі бөлікке ыдырайды. Оның бір бөлігі адгезия арқылы актинмен байланысуға қабілетті, актомозин түзеді. Бұл бөлік аденозинтрифосфатаза белсенділігіне жауап береді, ол қоршаған ортаның рН деңгейіне байланысты, оңтайлы рН 6,0 - 9,5, сонымен қатар KCl концентрациясы. Актомиозин кешені АТФ қатысында ыдырайды, бірақ бос АТФ болмаған жағдайда ол тұрақты. Миозин молекуласының екінші бөлігі де екі бұралған спиральдан тұрады; электростатикалық зарядтың әсерінен олар миозин молекулаларын протофибрилдерге байланыстырады.

Күріш. 7. Актомозиннің құрылысы.

Екінші маңызды жиырылғыш ақуыз актин(Cурет 7). Ол үш түрде болуы мүмкін: мономерлі (глобулярлы), димерлі (глобулярлы) және полимерлі (фибриллярлы). Мономерлі глобулярлы актин, оның полипептидтік тізбектері ықшам сфералық құрылымға тығыз оралған кезде, АТФ-мен байланысты. АТФ бөліну арқылы актин мономерлер – А, димерлерді түзеді, соның ішінде АДФ: А – АДФ – А. Полимерлі фибриллярлы актин – димерлерден тұратын қос спираль, сур. 7.

Глобулярлы актин К+ және Mg++ иондарының қатысуымен фибриллярлық актинге айналады, ал тірі бұлшықеттерде фибриллярлық актин басым болады.

Миофибрилдерде ақуыздың едәуір мөлшері бар тропомиозин, ол екі α-спиральді полипептидтік тізбектен тұрады. Тыныштықтағы бұлшықеттерде ол актинмен кешен түзеді және оның белсенді орталықтарын блоктайды, өйткені актин бұл блокаданы кетіретін Са++ иондарымен байланысуға қабілетті.

Молекулярлық деңгейде саркомердің жуан және жіңішке протофибрилдері электростатикалық әсерлеседі, өйткені олардың заряд түзілетін арнайы аймақтары – өсінділері мен шығыңқы жерлері болады. А-дискі аймағында ұзына бойына бағытталған миозин молекулаларының шоғырынан қалың протофибрилдер құрастырылады, жұқа протофибрилдер жуандардың айналасында радиалды түрде орналасып, көп тізбекті кабельге ұқсас құрылымды құрайды. Қалың протофибрилдердің орталық М-жолағында миозин молекулалары өздерінің «құйрықтарымен» байланысты, ал олардың шығыңқы «бастары» - өсінділері әртүрлі бағытта бағытталған және тұрақты спираль сызықтары бойымен орналасқан. Шындығында, оларға қарама-қарсы фибриллярлық актин спиральдарында бір-бірінен белгілі бір қашықтықта мономерлі актиндік түйіршіктер де шығып тұрады. Әрбір шығыңқы бар белсенді орталық,соның арқасында миозинмен адгезиялардың пайда болуы мүмкін. Саркомерлердің Z-мембраналары (алмалы-салмалы тұғырлар сияқты) жіңішке протофибрилдерді бірге ұстайды.

Жиырылу және релаксация биохимиясы.

Жиырылу кезінде бұлшықетте пайда болатын циклдік биохимиялық реакциялар «бастар» - қалың протофибриллдердің миозин молекулаларының өсінділері және жұқа протофибрилдердің белсенді орталықтары - шығыңқы жерлер арасындағы адгезиялардың қайталануын және бұзылуын қамтамасыз етеді. Адгезияларды қалыптастыру және актин жіпін миозин жіпі бойымен жылжыту жұмысы дәл бақылауды да, айтарлықтай энергия шығынын да қажет етеді. Шындығында, талшықтардың жиырылуы кезінде әрбір белсенді орталықта минутына 300-ге жуық адгезия пайда болады - шығыңқы.

Жоғарыда атап өткеніміздей, тек АТФ энергиясы бұлшықеттің жиырылуының механикалық жұмысына тікелей айналуы мүмкін. Миозиннің ферменттік орталығымен гидролизденген АТФ бүкіл миозин ақуызымен комплекс түзеді. АТФ-миозин кешенінде энергияға қаныққан миозин өзінің құрылымын және онымен бірге сыртқы «өлшемдерін» өзгертеді және осылайша миозин жіпшесінің өсуін қысқарту үшін механикалық жұмыс жасайды.

Тыныштықтағы бұлшықетте миозин бұрынғысынша АТФ-мен байланысады, бірақ Mg++ иондары арқылы АТФ гидролитикалық ыдыраусыз. Тыныштық жағдайында миозин мен актин арасында адгезиялардың түзілуіне актиннің белсенді орталықтарын блоктайтын тропомиозиннің тропонинмен кешені кедергі жасайды. Са++ иондары байланысқан кезде блокада сақталады және АТФ ыдырамайды. Нерв импульсі бұлшықет талшығына келгенде, ол босатылады импульстік таратқыш- нейрогормон ацетилхолин. Na+ иондары сарколемманың ішкі бетіндегі теріс зарядты бейтараптандырады және оны деполяризациялайды. Бұл жағдайда Са++ иондары бөлініп, тропонинмен байланысады. Өз кезегінде тропонин зарядын жоғалтады, бұл белсенді орталықтардың - актин жіптерінің шығыңқы жерлерінің бітелуіне әкеледі және актин мен миозин арасында адгезиялар пайда болады (өйткені жұқа және қалың протофибрилдердің электростатикалық итерілуі жойылған). Енді Са++ қатысында АТФ миозиннің ферменттік активтілігінің орталығымен әрекеттеседі және ыдырайды, ал трансформациялық кешеннің энергиясы адгезияны азайтуға жұмсалады. Жоғарыда сипатталған молекулярлық оқиғалар тізбегі микроконденсаторды қайта зарядтайтын электр тогына ұқсайды; оның электр энергиясы бірден сол жерде механикалық жұмысқа айналады және қайта зарядтау қажет (егер сіз әрі қарай жылжытқыңыз келсе).

Желім үзілгеннен кейін АТФ бөлінбейді, бірақ миозинмен қайтадан фермент-субстрат кешенін түзеді:

M–A + ATP -----> M – ATP + Aнемесе

M–ADP–A + ATP ----> M–ATP + A + ADP

Егер осы сәтте жаңа жүйке импульсі келсе, онда «қайта зарядтау» реакциялары қайталанады, егер келесі импульс келмесе, бұлшықет босаңсытады. Жиырылған бұлшықеттің релаксация кезінде бастапқы қалпына келуі бұлшықет стромасындағы белоктардың серпімділік күштерімен қамтамасыз етіледі. Бұлшықет жиырылуының қазіргі заманғы гипотезаларын алға тарта отырып, ғалымдар жиырылу сәтінде актин жіпшелері миозин жіпшелері бойымен сырғанайды және олардың қысқаруы жиырылғыш белоктардың кеңістіктік құрылымының өзгеруіне (спиралдың пішінінің өзгеруі) байланысты да мүмкін болады деп болжайды.

Тыныштықта АТФ пластификаторлық әсерге ие: миозинмен қосылып, оның актинмен адгезиясының пайда болуына жол бермейді. Бұлшықет жиырылуы кезінде ыдырау арқылы АТФ адгезияларды қысқарту процесін энергиямен қамтамасыз етеді, сонымен қатар «кальций сорғысының» жұмысын - Са++ иондарын жеткізуді қамтамасыз етеді. Бұлшықеттегі АТФ-ның ыдырауы өте жоғары жылдамдықпен жүреді: минутына 1 г бұлшықетке 10 микромолға дейін. Бұлшықеттегі АТФ-ның жалпы қоры аз болғандықтан (олар максималды қуатта 0,5-1 сек жұмыс үшін ғана жеткілікті болуы мүмкін), қалыпты бұлшықет белсенділігін қамтамасыз ету үшін АТФ оның ыдырау жылдамдығымен қалпына келтірілуі керек.

1-кезең– демалу сатысында миозиннің «басы» АТФ-ны ADP және Pn-ге дейін гидролиздей алады, бірақ гидролиз өнімдерінің бөлінуін қамтамасыз етпейді. Тұрақты комплекс түзіледі: миозин-АДФ-Р n.

2-кезең– қозғалтқыш нервтің қозуы бұлшықет талшығының саркоплазмалық торынан Са 2+ иондарының бөлінуіне әкеледі. Ca 2+ иондары тропонин С (Tn-C) арқылы байланысады. Осы әрекеттесу нәтижесінде бүкіл тропонин молекуласының конформациясы, содан кейін тропомиозин өзгереді. Нәтижесінде актинде миозинді байланыстыру орталықтары ашылады. Миозиннің «басы» F-актинмен байланысып, фибрил осімен шамамен 90 0 бұрыш жасайды.

3-кезең– актиннің миозинге қосылуы актин-миозин кешенінен АДФ және Fn бөлінуін қамтамасыз етеді. Бұл осы кешеннің конформациясының өзгеруіне әкеледі және актин мен миозиннің «басы» арасындағы бұрыш 90 0-ден 45 0-ге дейін өзгереді. Бұрыштың өзгеруі нәтижесінде актин жіптері миозин жіпшелерінің арасына тартылады, яғни бір-біріне қарай сырғиды. Саркомерлер қысқарады және бұлшықет талшықтары жиырылады.

4-кезең– жаңа АТФ молекуласы актин-миозин кешенімен байланысады.

5-кезең– миозин-АТФ кешенінің актинге жақындығы төмен, сондықтан миозиннің «басы» F-актиннен бөлінеді. Жіптер бастапқы күйіне оралады, бұлшықет босаңсытады. Содан кейін цикл қайта басталады.

Н 2 ТУРАЛЫ

актин

АТФ-миозин

актин-миозин-АТФ миозин-АДФ-П n

ATPактин

актин-миозин актин-миозин-АДФ-П n

ADF, F n

Күріш. 33.1. Бұлшықеттің жиырылу циклі

Бұлшықет жиырылуының қозғаушы күші АТФ гидролизі кезінде бөлінетін энергия болып табылады.

Бұлшықет жиырылуын реттеудегі кальций иондарының рөлі

Бұлшықет жиырылуын реттеуде негізгі рөл кальций иондарына (Ca 2+) жатады. Миофибрилдердің АТФ-мен әрекеттесу және ортада кальций иондарының белгілі бір концентрациясы болғанда ғана жиырылу қабілеті бар. Тыныштықтағы бұлшықеттерде Ca 2+ иондарының концентрациясы Ca 2+ - тәуелді АТФазаның қатысуымен шекті мәннен төмен сақталады. Тыныштық жағдайында бұл белсенді тасымалдау жүйесі кальцийді саркоплазмалық тордың цистерналарында және Т-жүйесінің түтікшелерінде жинақтайды.

Бұлшықеттің жиырылуы қозғалыс нервінің соңғы пластинасына әрекет потенциалының келуімен басталады. Ацетилхолин бұлшықет талшығының постсинаптикалық рецепторларымен байланысатын синапсқа бөлінеді. Әрі қарай әрекет потенциалы сарколемма бойымен Т-жүйенің көлденең түтікшелеріне таралады және сигнал саркоплазмалық тордың цистерналарына беріледі. Соңғысы олардың құрамындағы кальцийді саркоплазмаға шығара бастайды. Са 2+ концентрациясы 10 -7-ден 10 -5 ммоль/л-ге дейін артады. Кальций Tn-C-мен байланысады, бұл тропомиозинге, содан кейін актинге берілетін конформациялық ығысуларды тудырады. Актиндегі бұрын жабылған орталықтар миозинмен байланысу үшін ашық. Актин бұлшықет талшықтарының жиырылуын бастайтын миозинмен әрекеттеседі.

Қозғалтқыш импульсі тоқтағаннан кейін кальций цитоплазмадан Ca 2+ тәуелді АТФаза көмегімен саркоплазмалық тордың цистерналарына айдалады. Tn-C бар кешеннен кальцийдің жоғалуы тропомиозиннің ығысуына және актиндік белсенді орталықтардың жабылуына әкеледі. Миозиннің басы актиннен ажырайды. Бұлшық ет босаңсыды.

Кальций бұлшықет жиырылуының аллостериялық модуляторы болып табылады.